3 chiffre sacré de l'évolution de la vie. 3eme partie

résumé: nous avons vu précédemment que l'évolution s'était faite sur la base d'une divergence en 3 branches lors des principales divisions de "l'arbre de la Vie"(lire:  Le chiffre "3" chiffre de l'évolution.2e édition ) et d'autre part dans

" A l'origine de la Vie et de son évolution: le chiffre 3  "

que la nature polaire de la moléculaire d'eau était à l'origine de l'orientation bipolaire des molécules organiques: un pôle hydrophile, un pôle hydrophobe, expliquant la structure de toutes les menbranes biologiques en deux couches moléculaires, les pôles hydrophobes dirigés l'un vers l'autre, les pôles hydrophiles à l'extérieur l'un extracellulaire, l'autre intracellulaire, donc une menbranes en trois zones: une zone hydrophobe entre deux zones hydrophiles.

les Acides Aminés sont les plus petites molécules organiques, organisés en structure supra moléculaires, les protéïnes, à la base de la construction du vivant. Il en existe vingt types dans le vivant.

- Un acide aminé est une molécule ionisée amphotère: c'est à dire que son ionisation est fonction du pH(inverse du log de la concentration en proton) dela solution et qu'elle peut se comporter commeune base ou comme un acide. Tous les acides aminés ont une partie commune et une chaîne latérale carbonée R qui diffère selon les Acides aminés, la formule générale est: R- CH - COOH - NH2. La partie commune a donc une extrémité COOH, prompte à libérer des protons: COO-, H+ donc acide; et une partie NH2 fixant les protons en NH3+ donc basique.

L'eau à l'état naturel, s'ionise en partie en :2 H2O -> H3O+ et OH-  -> H+ et H2O et OH-

c'est donc aussi une molécule amphotère en solution responsable de l'ionisation des acides aminés;

Reste la chaîne latérale, le radicale R qui diffère selon les AA, qui diffère notamment par sa charge: apolaire ou hydrophobes(ex: Alanine dont le radical est CH3), polaires non chargés, et chargé +(se termine par: NH3+) ou - (termine en COO-).

Nous retrouvons donc trois types de "briques"  dans l'édifice protéïque de tout être vivant: apolaire, polaire + ou - .

et la nature de leur charge va donc déterminer la séquence des acides aminés et donc la structure même de l'édifice supramoléculaire des protéïnes et de leur réactivité chimique. Et cette séquence est gardée en mémoire par le code génétique, car le changement d'un seul acide aminé peut entraîner une conformation différente de la protéïne. Ainsi dans la drépanocytose la substitution de l'acide aminé Valine hydrophobe, au glutamate hydrophile, soit le changement d'un acide aminé sur 146, entraîne une conformation différente affectant sa fonction et l'espérance de vie des sujets homozygotes(mutation transmise par les deux parents). L'étude comparative de l'hémoglobine A , forme sauvage, à l'hémoglobine S, forme mutée, est responsable d'une moindre solubilité et d'une précipitation par polymérisation à l'origine d'une déformation "en faucille" de l'hématie , maladie génétique, la "drépanocytose" caractérisé par une anémie chronique sévère et de diverses complications sévères par obstruction des capillaires du fait de la perte de l'élasticité des globules rouges.